Caracterización de la enzima similar a trombina de veneno de Bothrops pictus "Jergón de costa"
Detalles de publicación: Lima INS 2015Tema(s): Recursos en línea: En: Revista Peruana de Medicina Experimental y Salud Pública Vol. 32, Nº4 (Oct.- Dic. 2015); p. 652-658Resumen: REaliza la caracterización bioquímica y molecular del principio coagulante del veneno de Bothrops pictus. Se ealizó la amplificación del gen a partir de cDNA, se analizó la homología de la secuencia nucleotídica y la proteína deducida. Se procedió a purificar la enzima para los análisis de secuenciación directa N terminal de los primeros 20 aminoácidos y los ensayos de coagulación sobre plasma humano y fibrinógeno, por otro lado se evaluó el patrón de corte del fibrinógeno por medio de PAGE SDS y la actividad de fibrinogenante en roedores albinos (18-22 g). Se determinó el contenido de carbohidratos asociados, el efecto de inhibidores clásicos de proteasas y el efecto de iones bajo la forma de cloruros. La enzima mostró homología en la estructura primaria con otras TLEs reportada para la familia Viperidae, la dosis coagulante mínima (DCM) sobre plasma y fibrinógeno humano fue de 18 y 6 ug respectivamente. Se concluye que el principio coagulante del veneno de Bothrops pictus es una enzima similar a trombina.| Tipo de ítem | Biblioteca actual | Signatura topográfica | Estado | Notas | Fecha de vencimiento | Código de barras | |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
Artículo
|
CENTRAL Hemeroteca | RV 1897 4 2015 (Navegar estantería(Abre debajo)) | Disponible | EDUCESP_BIONAT |
Bibliografía: 657-658
REaliza la caracterización bioquímica y molecular del principio coagulante del veneno de Bothrops pictus. Se ealizó la amplificación del gen a partir de cDNA, se analizó la homología de la secuencia nucleotídica y la proteína deducida. Se procedió a purificar la enzima para los análisis de secuenciación directa N terminal de los primeros 20 aminoácidos y los ensayos de coagulación sobre plasma humano y fibrinógeno, por otro lado se evaluó el patrón de corte del fibrinógeno por medio de PAGE SDS y la actividad de fibrinogenante en roedores albinos (18-22 g). Se determinó el contenido de carbohidratos asociados, el efecto de inhibidores clásicos de proteasas y el efecto de iones bajo la forma de cloruros. La enzima mostró homología en la estructura primaria con otras TLEs reportada para la familia Viperidae, la dosis coagulante mínima (DCM) sobre plasma y fibrinógeno humano fue de 18 y 6 ug respectivamente. Se concluye que el principio coagulante del veneno de Bothrops pictus es una enzima similar a trombina.
No hay comentarios en este titulo.
